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VIM型金属β-内酰胺酶及抑制剂研究进展

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摘要:

随着抗生素的广泛使用,细菌耐药性不断增强,原因之一是细菌产生的能水解β-内酰胺环而使抗生素失活的β-内酰胺酶。Ambler RP报道[1]根据β-内酰胺酶分子结构氨基酸的不同,在分类学上,将该酶分为A,B,C,D四类,其中B类活性中心为1~2个金属离子(通常为Zn2+),且必须依赖金属离子才能发挥催化作用,所以称此类为金属β-内酰胺酶(metallo-be-ta-lactamases,MBLs),其活性可被离子螯合物EDTA、菲咯啉以及巯基化合物所抑制,但不被克拉维酸、舒巴坦等常见的β-内酰胺酶抑制剂抑制[2]。目前,已发现的MBLs还有NDM,VIM,IMP,BcⅡ,CcrA,BlaB,IND,CphA,L-1和SPM等。根据MBLs序列的不同又将其分为B1,B2,B3三类[3],VIM属于B1类。VIM是Verona integron-encoded的缩写,因2009年新报道的新德里β-内酰胺酶(NDM-1)与VIM-1,VIM-2序列相似度最高(氨基酸一致性为32%)而再次被广泛关注。VIM-1最初于1999年被报道,它能水解几乎所有的β-内酰胺类抗生素(氨曲南等单环β-内酰胺类

作者: 房咪;陈姣;陈辉;郑珩;
作者单位:
期刊: 《抗感染药学》
年.卷(期):页码 2011.8(4):221-226
中图分类号:
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